一個(gè)基因表達的(de)終結果是産生相應的(de)蛋白質（或酶）。因此檢測蛋白質是測定基因表達的(de)主要标志，檢測蛋白質的(de)方法很多(duō)，除ELISA法外，也(yě)可(kě)用(yòng)與檢測DNA和(hé)RNA相類似的(de)吸印方法。前兩法有“南(nán)”和(hé)“北(běi)”之意，故本法遂被延伸稱爲Western（西）印迹法，該法能用(yòng)SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳分(fēn)辨出與專一抗血清結合的(de)專一性蛋白質。将聚丙烯酰胺凝膠上分(fēn)辨出的(de)蛋白質轉移到硝酸纖維素膜上并與一體共孵。一抗專一地與待分(fēn)離蛋自質的(de)抗原決定簇結合，然後用(yòng)另一種蛋自質，如135I-蛋白A或辣根過氧化(huà)物(wù)酶連接的(de)山羊抗IgG檢測已結合上去的(de)抗體。本法所需時(shí)間6小時(shí)或過夜。 蛋白質的(de)聚丙烯酰胺凝膠電泳 幾乎所有蛋白質電泳分(fēn)析都在聚丙烯酰胺凝膠上進行，而所用(yòng)條件總要确保蛋白質解離成單個(gè)多(duō)肽亞基并盡可(kě)能減少其相互間的(de)聚集。常用(yòng)的(de)方法是将強陰離子去污劑SDS與某一還(hái)原劑并用(yòng)，并通(tōng)過加熱(rè)使蛋白質解離後再加樣于電泳凝膠上。變性的(de)多(duō)肽與SDS結合并因此而帶負電荷，由于多(duō)肽結合SDS的(de)量幾乎總是與多(duō)肽的(de)分(fēn)子量成正比而與其序列無關，因此SDS多(duō)肽複合物(wù)在聚丙烯酰凝膠電泳中的(de)遷移隻與多(duō)肽的(de)大(dà)小相關。在達到飽和(hé)的(de)狀态下(xià)，每克多(duō)肽約可(kě)結合1.4克去污劑，借助已知分(fēn)子量的(de)标準參照(zhào)物(wù)，則可(kě)測算(suàn)出多(duō)肽鏈的(de)分(fēn)子量。 SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳大(dà)多(duō)在不連續緩沖系統中進行，其電泳槽緩沖液的(de)pH值與離子強度不同于配膠緩沖液，當兩電極間接通(tōng)電流後，凝膠中形成移動界面，并帶動加入凝膠的(de)樣品中所含的(de)SDS多(duō)肽複合物(wù)向前推進。樣品通(tōng)過高(gāo)度多(duō)孔性的(de)積層膠後，複合物(wù)在分(fēn)離膠表面聚集成一條很薄的(de)區(qū)帶（或稱積層）。曲于不連續緩沖系統具有把樣品中的(de)複合物(wù)全部濃縮于極小體積的(de)能力，故大(dà)大(dà)提高(gāo)了(le)SDS聚丙烯酰胺凝膠的(de)分(fēn)辨率。 廣泛使用(yòng)的(de)不連續緩沖系統早是由Ornsstein（1964）和(hé)Davis（1964）設計的(de)，樣品和(hé)積層膠中含Tris-Cl（pH6.8），上下(xià)槽緩沖液含Tris-甘氨酸（pH8.3），分(fēn)離膠中含Tris-Cl（pH8.8）的(de)。系統中所有組分(fēn)都含有0.1％的(de)SDS（Laemmli, 1970），樣品和(hé)積層膠中的(de)氯離幹形成移動界面的(de)先導邊界而甘氨酸分(fēn)子則組成尾随邊界，在移動界面的(de)兩邊界之間是一電導較低而電位滴度較陡的(de)區(qū)域，它推動樣品中的(de)多(duō)肽前移并在分(fēn)離膠前沿積聚，此處pH值較高(gāo)，有利于甘氨酸的(de)離子化(huà)，所形成的(de)甘氨酸離子穿過堆集的(de)多(duō)肽并緊随氯離子之後，沿分(fēn)離膠泳動。從移動界面中解脫後，SDS多(duō)肽複合物(wù)成一電位和(hé)pH值均勻的(de)區(qū)帶泳動穿過分(fēn)離膠，并被篩分(fēn)而依各自的(de)大(dà)小得(de)到分(fēn)離。